● základná identita:IGF - des je skrátený analóg prirodzene sa vyskytujúcich hormónového inzulínu - ako rastový faktor - 1 (IGF {- 1). Konkrétne im chýba prvé tri aminokyseliny (N - terminálny tripeptid: glycín - prolín-glutamát) nájdený v molekule IGF-1 s plnou dĺžkou. Táto modifikácia sa u ľudí prirodzene nevyskytuje.
● pôvod:Vyplýva z výskumu skúmania štruktúry - Vzťahy aktivity IGF-1. Vedci zistili, že odstránenie týchto prvých troch aminokyselín významne zmenilo interakciu peptidu s jeho väzbovými proteínmi.
● Kľúčové rozlíšenie od IGF-1:Plná - Dĺžka IGF-1 cirkuluje v krvi prevažne viazaná (viac ako 99%) do rodiny proteínov viažucich IGF (IGFBP). Táto väzba stabilizuje IGF-1, ale tiež vážne obmedzuje jeho biologickú dostupnosť a účinnosť na úrovni tkaniva, pôsobí ako rezervoár a regulačný mechanizmus.
● Výhoda „des“ (teoretická):Delécia prvých troch aminokyselín drasticky znižuje IGF - des's afinita pre väčšinu IGFBP, najmä IGFBP-3, hlavného nosiča. To teoreticky vedie k:
○ Výrazne zvýšená voľná frakcia:Oveľa vyššie percento IGF - des cirkuluje v stave biologicky aktívneho, neviazaného („voľného“) stavu v porovnaní s IGF-1.
○ Zvýšená biologická aktivita:Predpokladá sa, že táto zvýšená voľná frakcia sa prekladá na významne vyššiu účinnosť aktivácie receptorov v cieľových tkanivách (ako je sval a chrupavka)molárneV porovnaní s IGF-1. Štúdie naznačujú, že by to mohlo byť 10 až 100-krát účinnejšiein vitroA na niektorých zvieracích modeloch.
